举例一：最显著的例子是镰状细胞贫血症。
镰刀状细胞贫血病。它的基本性质是N-末端6位Glu，血红蛋白分子beta亚基一级结构变为Val。结果表明，Val在生理条件下为负电荷，而Val侧链为非极性基团，因而Val对Glu的取代不仅引起B亚基三维结构表面电荷性质的改变，另外还有一条疏水尾，制造出一种“黏性”的突起，促使血红蛋白亚基在脱氧过程中彼此粘结形成纤维状多聚体。当血红蛋白这种高级结构变化时，使红细胞变形成镰刀状，失去了原来的平滑弹性，堵塞毛细血管，导致细胞缺血，受伤，引起炎症和疼痛，甚至镰刀状细胞本身就会碎裂溶解血，出现贫血症状。
显然，蛋白质结构决定了蛋白质的生物学功能。蛋白层次结构的改变，或改变一种氨基酸残基，都可能导致蛋白分子构象的改变而丧失正常功能。
举例二：蛋白的功能和它的结构密切相关。比如血红蛋白。每个血红蛋白分子都是由一分子珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，其中珠蛋白占96%，血红素4%。在高等生物体内，血红蛋白是一种负责输送氧气的蛋白质。在人体内，血红蛋白由四个亚基组成，即两个α亚基和两个β亚基，在一种与人类环境相似的电解质溶液中，可自动组合形成α2β2的形态。
每一种血红蛋白亚基都有一条肽链和一个血红素分子组成，在生理条件下，它会盘绕成一团球状，将血红素分子缠绕在一起，这就是球蛋白。
血红蛋白和氧气结合的过程是一个很奇妙的过程。第一种氧分子和四个血红蛋白亚基结合后，珠蛋白结构发生了改变，与氧结合后，整个血红蛋白结构发生了变化，这一改变使第二个氧分子比第一个氧分子更容易地发现另一个血红蛋白亚基结合，而它的结合将进一步促进第三个氧分子的结合。如此类推直至组成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子相结合。氧分子离开组织，释放氧气，就会刺激另一分子离开，直至氧气分子全部释放，这一有趣的现象叫作协同效应。